PROTEÍNAS: ESTRUCTURA TRIDIMENSIONAL Y FUNCIÓN

Se describe como una cadena de aminoácidos unidos por enlaces peptidicos es una secuencia especifica.

-Ala-Glu-Val-Trp-Asp-Pro-Gli-

Hay 4 niveles de estructura de las proteínas

La función biológica de una proteína depende por completo de su conformación nativa

1. ESTRUCTURA PRIMARIA:

Secuencia lineal de residuos de aminoácidos en una proteína.

2. ESTRUCTURA SECUNDARIA

Se refiere a las regularidades en las conformaciones locales mantenidas por puente de hidrógeno.

3. ESTRUCTURA TERCIARIA

Describe a la cadena polipeptidica totalmente plegada y compactada.

4. ESTRUCTURA CUATERNARIA

Se refiere a la organización y reordenamiento de las subunidades en una proteína con múltiples sub-unidades.

METODOS PARA DETERMINAR LA ESTRUCTURA DE UNA PROTEÍNA

-La conformación tridimensional de una proteína se determina por cristalografìa con rayos x.

-Otra técnica para analizar la estructura macromolecular de las proteínas es la espectroscopia de resonancia magnética nuclear (RMN).

Conformación del grupo peptidico

Diagrama de Ramachandran

HEMBRAS  β Y LAMINAS  β

 ASAS Y GIROS

Las asa y los giros unen a hélices α  y hembras  β y permiten que la cadena de polipeptido se doble sobre si misma para producir la forma tridimensional compacta que se ve en la estructura nativa. 

AMINOÁCIDOS (aa)

Todos los organismos emplean los mismos 20 aminoácidos como bloques constructivos para armar las moléculas de proteínas. a estos 20 aminoácidos se les llama aminoácidos estándar.

Los aminoácidos se llaman así porque son derivados aminados de ácidos carboxilicos. En los 20 aminoácidos comunes, los grupo amino y carboxilo están unidos al mismo átomo de carbono.

La carga neta de los aminoácidos

pI: punto isometrico
es el pH al cual la carga neta del aminoácido es cero.

PÈPTIDOS

Son cadenas de laterales

Enlace pèptidos unión de dos aminoácidos

• Enlace covalente tipo amida
• Reacción de condensacion
• se elimina H2O
• La unión de dos aminoácidos da lugar a un dipèptido.

Proteasas

a) La tripsina cataliza la ruptura de los péptidos sobre el lado carbonílico de los residuos

básicos de la arginina y la lisina.

b) La quimotripsina cataliza la ruptura de los péptidos sobre el lado carbonílico de los residuos aromático  y residuos con cadenas laterales voluminosas.

c) Degradación de Edman.

EL AGUA

El agua es el líquido más abundante de la corteza y uno de los

pocos líquidos naturales. Es esencial en los seres vivos. El agua es el componente más abundante en los medios orgánicos, los seres vivos contienen por término medio un 70% de agua

ESTRUCTURA DEL AGUA

La molécula de agua (H2O) tiene forma de V y el ángulo entre los dos enlaces covalentes O—H  es de

104.5°.

Algunas propiedades importantes del agua se deben a la forma angulada y a los enlaces intermoleculares que puede formar.

La atracción entre uno de los átomos de hidrógeno, ligeramente positivo, de una molécula de agua y los pares de electrones parcialmente negativos en uno de los orbitales híbridos sp3 produce un “puente de hidrógeno

Una molécula de agua puede formar hasta 4 puentes de hidrógeno

El agua es un solvente excelente

1. Las sustancias ionicas y polares se disuelven en agua.

Las moléculas que se pueden disociar y formar iones  se  llaman  electrolitos. Las  sustancias que  se  disuelven  con  facilidad  en  agua se llaman hidrofolicas  o amantes del agua.

2. Concentraciones celulares y difusión.

    - Isotonicas
    - Hipertonicas
    -Hipotonicas

3. Presión Osmótica.

Ósmosis:  el movimiento de

agua a través de una membrana semipermeable impulsado por diferencias en la presión osmótica. Importante en la vida de la célula.

Se dice que las moléculas no polares son hidrofobicas (que “odian” al agua) y a este efecto de exclusión de sustancias no polares por parte del agua se le llama efecto hidrofobico.   El   efecto   hidrofóbico   es crítico  para el  plegamiento de las proteínas y el autoensamblaje de las membranas biológicas.

Las moléculas que son    hidrofílicas e hidrofóbicas a la vez, se dice que esas moléculas son anfipaticas.

ÁCIDO, BASE Y pH

ESCALA DE pH

CURVAS DE TITULACIÓN

Los valores de pKa de los ácidos débiles se determinan por titulación.

Ejemplo se titula una solución de ácido acético agregando pequeñas alícuotas de  una  base  fuerte  de concentración conocida.

Se mide en pH de la solución y se gráfica en función de la cantidad equivalente molares de base fuerte agregados durante la titulación.

Región tampón: es la región de la curva donde existe una mezcla en concentraciones relativamente elevadas del ácido débil y su base conjugada.

Los amortiguadores (también llamados disoluciones amortiguadoras, sistemas tampón  o  buffers)  son aquellas disoluciones cuya concentración de protones apenas varía al añadir ácidos o bases fuertes.